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佰乐博生物抗体推荐:汉坦病毒,Hantaan virus蛋白抗体

414 人阅读发布时间:2025-02-12 14:32

汉坦病毒Hantaan virus介绍与蛋白抗体

汉坦病毒属于正汉坦病毒属,是一组单链、有包膜、负义 RNA 病毒,属于汉坦病毒科,布尼亚病毒目。这些病毒以韩国汉滩江命名,1976年在韩国分离出第一个成员汉坦病毒。这些病毒主要与啮齿动物有关,在人畜共患传播后可在人类中引起严重疾病。

正汉坦病毒通常会引起啮齿动物的慢性无症状感染,这些动物通过尿液、唾液和粪便传播病毒。人类感染是通过直接接触受污染的材料或吸入雾化的病毒颗粒而发生的。这种传播途径强调了啮齿动物控制在预防疫情爆发方面的重要性。

在人类中,汉坦病毒(Hantavirus)可导致严重的疾病,例如汉坦病毒肺综合征(HPS)。汉坦病毒肺综合征(HPS)是由汉坦病毒属引起的两种可能致命的人畜共患综合征之一。这些病毒包括黑溪运河病毒 (BCCV)、纽约正汉坦病毒 (NYV)、莫农加希拉病毒 (MGLV)、辛诺布尔正汉坦病毒 (SNV) 以及原产于美国和加拿大的汉坦病毒属的某些其他成员。

虽然大多数汉坦病毒(Hantavirus)是通过啮齿动物传播的,但也有人际传播的案例记录。值得注意的是,据报道安第斯病毒在南美洲人与人之间传播,尽管这种情况很少见。

汉坦病毒(Hantavirus)颗粒呈球形或管状,直径或长度尺寸范围广泛,从70350 nm。它由核衣壳蛋白(N)封装形成核糖核蛋白(RNP)RNA片段组成。脂质包膜上布满了糖蛋白尖峰,这对于病毒进入宿主细胞至关重要。

正汉坦病毒的特征是其RNA基因组分为小片段(S)、中片段(M)和大片段(L)。它们是带有从脂质包膜中突出的糖蛋白尖峰(GnGc)的包膜颗粒。

对汉坦病毒的研究不断发现新的物种和毒株,提高我们对其流行病学和潜在治疗方法的了解。由于汉坦病毒的多样性和适应性,挑战包括开发有效的疫苗和抗病毒疗法。

汉坦病毒Hantaan virus蛋白抗体

糖蛋白NGn,也称为G1)是通过M片段编码的糖蛋白前体(GPC)蛋白的酶裂解产生的,共同负责协调宿主细胞的进入和融合。成熟的GnN连接聚糖修饰,这些聚糖被认为参与蛋白质折叠、受体结合、膜融合和病毒形态发生。糖蛋白N与糖蛋白C在病毒颗粒表面形成同源四聚体。

糖蛋白CGc,也称为G2)与病毒粒子表面的糖蛋白N形成同源四聚体。将病毒颗粒附着到宿主细胞受体上,包括整合素ITGAV/ITGB3。这种附着主要通过网格蛋白依赖性内吞作用诱导病毒粒子内化。 II类融合蛋白,在病毒颗粒内吞后促进病毒膜与宿主内体膜融合。

结合GnGc的抗体具有中和活性并提供持久的体内保护。它们是开发有效疫苗和产生中和抗体的两个重要目标。

RdRp负责病毒RNA基因组的复制和转录,是源自L片段的汉坦病毒编码的最大蛋白质。根据 SDS-PAGE 的迁移率,RdRp 的分子量估计为约 250 kDa。汉坦病毒的RdRp 能够重组同源 RNA 序列,从而使病毒能够通过重复感染进化。汉坦病毒的 RdRp 需要二价阳离子(Mg 2+ 或 Mn 2+ )才能发挥活性,且优先选择Mn 2+ 。在转录过程中,合成亚基因组RNA并通过抢帽机制确保其加帽,该机制涉及核酸内切酶活性裂解宿主加帽的前mRNA。然后将这些短帽 RNA 用作病毒转录的引物。切割 ssRNA 底物,但不切割 DNA。似乎通过其核酸内切酶活性下调其自身和异源 mRNA 的表达。

S段编码的N蛋白是一种非糖基化蛋白,分子量约为50 kDa。 N蛋白和RdRp都是复制所必需的。因此,为了提供足够的N蛋白池,mRNA转录和翻译被认为在复制开始之前进行,并且游离N蛋白的浓度被认为介导从mRNA合成到复制的转变。针对核蛋白 (N) 的抗体在感染后迅速出现,使其成为有用的感染生物标志物。

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Catalog No

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Anti-BCCV Gc/Glycoprotein C Polyclonal Antibody

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Anti-BCCV Gn/Glycoprotein N Polyclonal Antibody

PVV38501

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武汉佰乐博生物技术有限公司作为法国Antibodysystem品牌亚洲区运营总代理。提供近3万种蛋白、抗体等核心生命科学试剂,旨在为生命科学科研工作者提供专业、全面、可靠的试剂产品。

 

参考文献:

Arragain, B., Reguera, J., Desfosses, A., Gutsche, I., Schoehn, G., and Malet, H. (2019). High resolution cryo-EM structure of the helical RNA-bound Hantaan virus nucleocapsid reveals its assembly mechanisms. eLife 8, e43075.

Guardado-Calvo, P., Bignon, E.A., Stettner, E., Jeffers, S.A., Pérez-Vargas, J., Pehau-Arnaudet, G., Tortorici, M.A., Jestin, J.-L., England, P., Tischler, N.D., et al. (2016). Mechanistic Insight into Bunyavirus-Induced Membrane Fusion from Structure-Function Analyses of the Hantavirus Envelope Glycoprotein Gc. PLOS Pathogens 12, e1005813.

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Meier, K., Thorkelsson, S.R., Durieux Trouilleton, Q., Vogel, D., Yu, D., Kosinski, J., Cusack, S., Malet, H., Grünewald, K., Quemin, E.R.J., et al. (2023). Structural and functional characterization of the Sin Nombre virus L protein. PLOS Pathogens 19, e1011533.

Rissanen, I., Krumm, S.A., Stass, R., Whitaker, A., Voss, J.E., Bruce, E.A., Rothenberger, S., Kunz, S., Burton, D.R., Huiskonen, J.T., et al. (2021). Structural Basis for a Neutralizing Antibody Response Elicited by a Recombinant Hantaan Virus Gn Immunogen. mBio 12.

Serris, A., Stass, R., Bignon, E.A., Muena, N.A., Manuguerra, J.-C., Jangra, R.K., Li, S., Chandran, K., Tischler, N.D., Huiskonen, J.T., et al. (2020). The Hantavirus Surface Glycoprotein Lattice and Its Fusion Control Mechanism. Cell 183, 442-456.e416.

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